蛋白酶是可水解蛋白質的一系列工業用生物催化劑。和大部分其他工業用酶不同，蛋白酶仍然以動物、植物和微生物中抽取。下面對蛋白酶行業概況及現狀分析：

　　蛋白酶是催化肽鍵水解的酶類總稱，根據其作用可分為內切酶和外切酶。外切酶從蛋白質的氨基或羧基端切割胺基酸，內切酶切割蛋白質或多肽底物連接部分的兩個胺基酸間的特殊肽鍵或多肽底物。胺基酸肽鏈的空間結構構成其特定水解位點並提供了蛋白酶的分類依據。目前有4種類型的蛋白酶，即絲氨酸蛋白酶、巰基（胱氨酸）蛋白酶、酸性（天冬氨酸）蛋白酶和金屬蛋白酶。絲氨酸殘基具有親核作用，在分解過程中通過肽鍵的碳原子提供電子催化水解，每形成一個絲氨酸醯基，一個組氨酸殘基同時提供一個電子於氨基，在醯基酶的催化下，形成羧基酸，再形成活性端。

　　巰基蛋白酶含有彼此相互作用的半胱氨酸和組氨酸殘基的催化二分體。在分解過程中，半胱氨酸的含硫基團作為親核物質首先靠近肽腱的羰基，組氨酸活性位的眯唑環從硫基移出質子，形成親核物質，醯基酶通過底物羰基碳原子和胱氨酸硫基基團形成，其醯胺（氨化物）由組氨酸活性基的質子化作用產生。羰基碳由含硫基團的蛋白酶分解，並產生活性殘基。

　　酸性蛋白酶和金屬蛋白酶在催化時，共價酶-底物中間物並不形成。天冬氨酸蛋白酶是由兩個天冬氨酸殘基的催化二分體構成，其催化機制目前尚不清楚，但有人提出酸-鹼催化的理論（Peartetal.1984）。金屬蛋白酶中具催化活性的二價陽離子一般是Zn2+，組氨酸和穀氨酸殘基為催化必須。一種推測的模式為His-Xaa-iX-aa-Glu-His或His-Glu-Xaa-Xaa-His（此處Xaa為任一種胺基酸），其中Glu在催化中提供肽鍵的羰基碳一個電子。

　　病毒蛋白酶發展概況

　　病毒編碼的蛋白酶根據其活性位點胺基酸種類，可分為4類，即絲氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬醯胺蛋白酶和金屬蛋白酶。這些蛋白酶在病毒複製中往往涉及到使高分子量寡聚蛋白轉變為功能性基因產物或在病毒裝配過程中使結構蛋白成熟。參與病毒基因表達的蛋白酶最先是在RNA病毒的脊髓灰質炎病毒和DNA病毒的T4噬菌體中發現的。1968年Summers和Maizel在脊髓灰質炎病毒基因表達實驗中首先提出合成的前體物（Precursors）為基因表達的終產物，雖然並未特別提出病毒編碼蛋白酶的概念，試驗基於標示的檢測物分子量和數量超過RNA的編碼能力。隨後的脈衝追蹤實驗證明前體物與特定蛋白質的關係（Jacobsonetal.1968;Summersetal. 1968）。胺基酸模擬和蛋白酶抑制劑也被用於基因表達中蛋白酶作用的研究（Summ-mersetal.1972）。1978年Pelham採用無細胞翻譯系統分析，顯示病毒編碼的蛋白酶活性的存在（Pelham 1978）。

　　70年代中期，研究人員在用T4噬菌體研究DNA病毒複製過程中的蛋白分解作用時，採用基因重組和生化分析相互補充，詳細研究了T4噬菌體前體的成熟（Black 1983）。該前體是以基因產物gp21的前體鬆散組裝。gp21由自身降解激活，蛋白酶分割至少6種前體蛋白（Showeetal.1973）。在DNA切割的同時，DNA也被封裝（Packaged）形成一種穩定的封裝頭（Packagedhead）結構。但對這一過程尚缺少全面的了解，因為該過程可能的抑制劑和gp21的結構作用尚需研究。

　　微生物彈性蛋白酶發展概況

　　彈性蛋白酶（Elastase）是一種以分解不溶性彈性蛋白為特徵的廣譜蛋白水解酶，它可由動物胰臟提取或由微生物發酵製得。

　　由動物胰臟提取純化的彈性蛋白酶是一種肽鏈內切酶，含240個胺基酸殘基，分子量為25900，等電點PI9.5。

　　微生物彈性蛋白酶與胰彈性蛋白酶一樣，具有較廣的水解特性，不但能降解彈性蛋白，而且對酪蛋白、明膠、血纖維蛋白、血紅蛋白、白蛋白等多種蛋白質都能分解，是一種廣譜的肽鏈內切酶。國外也用它作為藥用酶，其作用效果與胰彈性蛋白酶相似。

　　來源不同的微生物彈性蛋白酶，都能降解其天然底物--彈性硬蛋白，作為同功不同源蛋白質，其特點、性質、分子量大小等都有所差異，其等電點也各不相同。

　　彈性蛋白酶最初是由Balo 和 Banga 在1949年從胰臟中分離純化出來，並指出其含量水平與動脈樣硬化症有關。從此對該酶的研究一直很活躍。

　　隨著胰彈性酶的作用被人們所認識，也引起了人們對其它來源彈性蛋白酶的注意。1960年I·Mandl 和 B.Cohen 從牙周病患者的送檢樣品中首次分離出產胞外彈性蛋白本酶的微生物 Flavobaterium clastdyticum，並從它的培養液中分離純化出專一降解彈性蛋白的菌源性彈性蛋白酶。此後從細菌、黴菌、放線菌中都相繼分離出酶菌株及其菌源性彈性蛋白酶。但研究初期，主要集中於醫學微生物病原學的研究，以考察牙周炎、肺氣腫以及某些眼病的發生是否與產彈性蛋白酶的微生物浸染人體結締組織有關。70年代中期以來，日本學者和蘇聯學者對應用微生物發酵生產彈性蛋白酶都進行了大量的研究工作，並申報了不少專利菌種。其中研究得比較詳盡的是森原和之研究的銅綠假單孢菌（Pseudomonas aeruginosa IFO3455）。另外，1974年 I·Shiio 和 H·Ozaki 從自然界取樣分離的 Flavobacterium immotum 9-35 具有很強的彈性蛋白酶分泌能力，後來分離得一株利福平抗性的高產突變株 Flavobacterium R-102-87，該菌在以葡萄糖、乾酪素為營養源的發酵培養基中，30·C 振盪培養 24h，酶產量達每 ml 發酵液 145U （以 40·C、20 min 使 1.0 mg 地衣紅--彈性蛋白底物完全溶解的酶量為 I 活力 U，下同）。

　　蘇聯學者對放線菌性和麴黴屬菌株產彈性蛋白酶研究得較多。放線菌性產彈性蛋白酶的代表菌株是 Actinomyces rimosus 和 Actinomyes rimosus 所產的酶被純化出來，並把它和胰彈性酶進行了比較，發現除分子量較大外，其它性質及水解專一性都與胰源酶十分相似。

　　真菌中產彈性蛋白酶的高產菌株是在麴黴屬中，蘇聯學者 Parksrskyte 等選出的彈性蛋白酶高產菌 Aspergillus versicolor 837 在深層液體培養中，以硫酸銨為氮源的馬鈴薯汁培養基中培養 48 h ，然後強烈通風培養 4 d ，培養液積聚大量胞外彈性蛋白酶。

　　我國對微生物產彈性蛋白酶的研究則少見文獻報導，直到九十年代才有中山大學顏子穎等的芳香黃桿菌產彈性蛋白酶菌種的篩選、發酵條件的研究及酶的分離提純等方面的報導。他們分離的黃桿菌 Flavobac-terium sp. 17-87 在30·C，搖瓶培養 24 h ，彈性蛋白酶產量達 120 U/ml ，並從中成功地分離出了黃桿菌彈性蛋白酶結晶。

　　生薑蛋白酶的發展概況

　　生薑（Ginger）屬姜科姜屬植物，是一種重要的藥食兼用蔬菜，具有發汗解表、止嘔、解毒、殺菌等功效，是一種很有開發價值的經濟作物。自19世紀初開始，姜就被廣泛的進行研究，但直到70年代後，人們對生薑的化學成分與感官特性的關係才有初步的認識。目前，國外廣泛採用超臨界 CO2 等現代工藝技術提取生薑中的有效成分，進而製成各種深加工產品，使生薑已逐漸成為食品工業的重要原料之一。1973 年，Thompson 等人從生薑根莖中提取了生薑蛋白酶，並命名為 Zingibain 。日本、德國等國家對生薑蛋酶的提取、純化、性質進行了較多的報導， Hashimo-to，Akihiko 等人認為該酶分子量為 30000 道爾頓。生薑蛋白酶與木瓜蛋白酶、菠蘿蛋白酶一樣也是一種硫醇蛋白酶，在國內，趙幟平等人用苯酚 - 硫酸法鑑定證實，生薑蛋白酶的化學本質是一種糖蛋白。在植物來源的蛋白酶中，木瓜蛋白酶（Papain）、無花果蛋白酶（Ficin）、菠蘿蛋白酶（Bromelain）已經被廣泛的研究，並應用於肉的如來如來嫩化，但對生薑蛋白酶（Ginger pro - tease/Zingibain）的研究和在食品加工中的應用報導較少。生薑蛋白酶在食品加工中的應用主要是肉的如來嫩化，果蔬汁、啤酒、葡萄酒的澄清，動、植物蛋白的分解，培烤食品中麵團調節劑，乳製品凝固劑，化妝品添加劑等。